影響酶活力的六點(diǎn)因素

　　影響酶活力的因素：

　　米契里斯(Michaelis)和門(mén)坦(Menten)根據中間產(chǎn)物學(xué)說(shuō)推導出酶促反應速度方程式，即米-門(mén)公式(具體參考《環(huán)境工程微生物學(xué)》第四章微生物的生理)。由米門(mén)公式可知：酶促反應速度受酶濃度和底物濃度的影響，也受溫度、pH、激活劑和抑制劑的影響。

　　(1)酶濃度對酶促反應速度的影響

　　從米門(mén)公式和酶濃度與酶促反應速度的關(guān)系圖解可以看出：酶促反應速度與酶分子的濃度成正比。當底物分子濃度足夠時(shí)，酶分子越多，底物轉化的速度越快。但事實(shí)上，當酶濃度很高時(shí)，并不保持這種關(guān)系，曲線(xiàn)逐漸趨向平緩。根據分析，這可能是高濃度的底物夾帶夾帶有許多的抑制劑所致。

　　(2)底物濃度對酶促反應速度的影響

　　在生化反應中，若酶的濃度為定值，底物的起始濃度較低時(shí)，酶促反應速度與底物濃度成正比，即隨底物濃度的增加而增加。當所有的酶與底物結合生成中間產(chǎn)物后，即使在增加底物濃度，中間產(chǎn)物濃度也不會(huì )增加，酶促反應速度也不增加。

　　還可以得出，在底物濃度相同條件下，酶促反應速度與酶的初始濃度成正比。酶的初始濃度大，其酶促反應速度就大。

　　在實(shí)際測定中，即使酶濃度足夠高，隨底物濃度的升高，酶促反應速度并沒(méi)有因此增加，甚至受到抑制。其原因是：高濃度底物降低了水的有效濃度，降低了分子擴散性，從而降低了酶促反應速度。過(guò)量的底物聚集在酶分子上，生成無(wú)活性的中間產(chǎn)物，不能釋放出酶分子，從而也會(huì )降低反應速度。

　　(3)溫度對酶促反應速度的影響

　　各種酶在最適溫度范圍內，酶活性最強，酶促反應速度最大。在適宜的溫度范圍內，溫度每升高10℃，酶促反應速度可以相應提高1～2倍。不同生物體內酶的最適溫度不同。如，動(dòng)物組織中各種酶的最適溫度為37～40℃;微生物體內各種酶的最適溫度為25～60℃，但也有例外，如黑曲糖化酶的最適溫度為62～64℃;巨大芽孢桿菌、短乳酸桿菌、產(chǎn)氣桿菌等體內的葡萄糖異構酶的最適溫度為80℃;枯草桿菌的液化型淀粉酶的最適溫度為85～94℃�？梢�(jiàn)，一些芽孢桿菌的酶的熱穩定性較高。過(guò)高或過(guò)低的溫度都會(huì )降低酶的催化效率，即降低酶促反應速度。

　　最適溫度在60℃以下的酶，當溫度達到60～80℃時(shí)，大部分酶被破壞，發(fā)生不可逆變性;當溫度接近100℃時(shí)，酶的催化作用完全喪失。

　　所以，人在發(fā)燒時(shí)，不想吃東西。

　　(4)pH對酶促反應速度的影響

　　酶在最適pH范圍內表現出活性，大于或小于最適pH，都會(huì )降低酶活性。主要表現在兩個(gè)方面：①改變底物分子和酶分子的帶電狀態(tài)，從而影響酶和底物的結合;②過(guò)高或過(guò)低的pH都會(huì )影響酶的穩定性，進(jìn)而使酶遭受不可逆破壞。人體中的大部分酶所處環(huán)境的pH值越接近7，催化效果越好。但人體中的胃蛋白酶卻適宜在pH值為1~2的環(huán)境中，胰蛋白酶的最適pH在8左右。

　　(5)激活劑對酶促反應速度的影響

　　能激活酶的物質(zhì)稱(chēng)為酶的激活劑。激活劑種類(lèi)很多，有①無(wú)機陽(yáng)離子，如鈉離子、鉀離子、銅離子、鈣離子等;②無(wú)機陰離子，如氯離子、溴離子、碘離子、硫酸鹽離子磷酸鹽離子等;③有機化合物，如維生素C、半胱氨酸、還原性谷胱甘肽等。許多酶只有當某一種適當的激活劑存在時(shí)，才表現出催化活性或強化其催化活性，這稱(chēng)為對酶的激活作用。而有些酶被合成后呈現無(wú)活性狀態(tài)，這種酶稱(chēng)為酶原。它必須經(jīng)過(guò)適當的激活劑激活后才具活性。

　　(6)抑制劑對酶促反應速度的影響

　　能減弱、抑制甚至破壞酶活性的物質(zhì)稱(chēng)為酶的抑制劑。它可降低酶促反應速度。酶的抑制劑有重金屬離子、一氧化碳、硫化氫、氫氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物堿、染料、對-氯汞苯甲酸、二異丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性劑等。

　　對酶促反應的抑制可分為競爭性抑制和非競爭性抑制。與底物結構類(lèi)似的物質(zhì)爭先與酶的活性中心結合，從而降低酶促反應速度，這種作用稱(chēng)為競爭性抑制。競爭性抑制是可逆性抑制，通過(guò)增加底物濃度最終可解除抑制，恢復酶的活性。與底物結構類(lèi)似的物質(zhì)稱(chēng)為競爭性抑制劑。抑制劑與酶活性中心以外的位點(diǎn)結合后，底物仍可與酶活性中心結合，但酶不顯示活性，這種作用稱(chēng)為非競爭性抑制。非競爭性抑制是不可逆的，增加底物濃度并不能解除對酶活性的抑制。與酶活性中心以外的位點(diǎn)結合的抑制劑，稱(chēng)為非競爭性抑制劑。

　　有的物質(zhì)既可作為一種酶的抑制劑，又可作為另一種酶的激活劑。